Phytochrome sind photosensorische Proteine, die für verschiedene biologische Prozesse in Pflanzen, Bakterien und Pilzen verantwortlich sind. Das Chromophor Phytochrom ist ein lineares Tetrapyrrol, das bei Absorption von rotem oder dunkelrotem Licht eine Photoisomerisierung durchläuft und anschließend relaxiert, was zu einer Konformationsänderungen des Proteins führt.

Die Resonanz-Raman (RR)-Spektroskopie erlaubt die Beobachtung subtiler Veränderungen der Chromophore durch die (Pre-) Resonanzverstärkung der Raman-Banden des Chromophors in den Banden der Proteinmatrix. Die strukturellen Veränderungen des Chromophors während des Photozyklus führen zu unterschiedlichen RR-Spektren der verschiedenen Stadien der Phytochrome. Die RR-Spektren von Protein-Varianten mit isotopenmarkierten Chromophoren PCB zeigen charakteristische Bandenverschiebungen, die bei der Beschreibung der einzelnen Schwingungsmoden helfen. Vergleiche der RR-Spektren des Wildtyp-Proteinen mit denen der Proben mit ortsspezifischen Mutationen ermöglicht Rückschlüsse auf den Mechanismus des Reaktionszyklus des Photorezeptors.

Zur Ergänzung der experimentellen RR-Spektren und ihre Auswertung zu erleichtern, wurden die Raman-Spektren sowohl basierend auf im Vakuum befindliche Chromophore als auch für quantum-mechanical/quantum-chemical (QM / MM) Hybrid-Modellsystemen berechnet. Darüber hinaus ermöglichen die zugrunde liegenden molekularen Dynamiksimulationen verschiedener Phytochrome die Bewertung von verschiedenen Details der Proteinfunktion wie Aminosäurenkontakte, Bewegungsmelder der internen Wassermoleküle oder Seitenkettenorientierung.

Die Aufklärung der dreidimensionalen Struktur von MBH: bevor die Kristallstruktur des MBH verfügbar wurde, konstruierten wir ein Homologiemodell des O₂-toleranten Enzyms unter Verwendung von fünf Vorlagenstrukturen von Standard Hase. Die Struktur des aktiven Zentrums und dessen unmittelbare Umgebung wurde durch Vergleiche von Experiment (Zebger / Hildebrandt) und QM / MM berechneten Schwingungsfrequenzen der anorganischen Liganden der Ni-Fe-Zentrum validiert.

Die Aufklärung der geometrischen Anordnung der anorganischen Liganden an das aktive Zentrum der NiFe Hase: Seit CO-und CN ^ isoelektronisch sind, ist trotz der hohen Auflösung der kristallographischen Daten (1,5 Å für MBH), eine eindeutige Zuordnung mit Hilfe der Röntgenbeugung nicht möglich. Eine gewissenhafte Analyse der IR-Spektren (Zebger / Hildebrandt) zusammen mit genauen QM / MM-Rechnungen des aktiven Zentrums, erlaubt es uns, die Anordnung der anorganischen Liganden am Fe Standort in [NiFe] Hasen zu bestimmen. Im Gegensatz zu den bisher veröffentlichten Strukturen, schlagen wir eine Anordnung der anorganische Liganden, in dem sich CO in der Tasche des Ligand L533 befindet   über der Substratbindungsstelle.

Simulation der Enzymadsorption an beschichteten Elektroden.

Das Wechselwirkung und die Immobilisierung von [NiFe]-Hydrogenasen auf funktionalisierten Oberflächen ist ein wichtiger Bereich in der Bioenergetik und der Entwicklung von Biokraftstoff-Zellen. Daher untersuchten wir das Adsorptionsverhalten der Standard [NiFe]-Hydrogenase von D. gigas auf aminoterminierten Alkanthiol-SAM mit unterschiedlichen Protonierung mit  Hilfe von Atom MD-Simulationen. Diese Berechnungen waren in beiden Fällen unterstützt durch SEIRA Messungen (Zebger / Hildebrandt), die eine deutliche Abhängigkeit der Adsorption Dynamik und Kraft auf der Ebene der Ionisation von der Oberfläche zeigten.

Um eine mikroskopische Bild des dynamischen Verhaltens von an Oberfläche adsorbierenden Proteinen zu erhalten, führten wir klassische Molekulardynamik-Simulationen durch. Mit dem Hybrid-QM / MM-Ansatz können detailierte statische Informationen der Interaktion auf Proteinmaterial an der Schnittstelle zur Oberfläche erreicht werden.
Unsere Forschung fokussiert sich das Verständnis die Adsorption von Knochen-morphogenetische Protein auf der Oberfläche auf molekularer Ebene. Dies ist relevant für die Implantat-Technologie und die Adsorption / Immobilisierung von Enzymen, wie Sulfit-Oxidase und Hydrogenase auf beschichteten Elektrodenoberflächen. Diese Studien sind weiterhin für zahlreiche biotechnologische Anwendungen relevant.

Unsere Forschung ist hauptsächlich auf die Berechnung der Schwingungs-und elektronischen Eigenschaften von Protein-Cofaktoren fokussiert. WIr legen besonderen Wert auf die Vorhersage von Raman-Spektren. Diese Berechnungen bilden ein leistungsfähiges Werkzeug für die Interpretation der experimentellen Resonanz-Raman-Messungen (AK-Hildebrandt) und der Extraktion von wertvollen Strukturinformationen der Proteine. Dieser kombinierte theoretische / experimentelle Ansatz wurde erfolgreich zur Aufklärung der strukturellen Veränderungen der phytochromobilin Chromophore des Phytochrom A während des photoinduzierten Zyklus (JACS 126,16734, 2004) angewendet. Phytochrom A Photozyklus.

Um die Wirkung der Proteinumgebung auf der RR-Spektren von Photorezeptoren zu beurteilen, nurtzen wir Quantenmechanische (QM) / Molekülmechanische (MM) Berechnungen für die Raman-Spektren von Proteinfragmenten. Das Potential dieses Verfahren wurde auf der a-Untereinheit des C-Phycocyanin Pigment getestet.